<html xmlns:v="urn:schemas-microsoft-com:vml" xmlns:o="urn:schemas-microsoft-com:office:office" xmlns:w="urn:schemas-microsoft-com:office:word" xmlns:m="http://schemas.microsoft.com/office/2004/12/omml" xmlns="http://www.w3.org/TR/REC-html40">
<head>
<meta http-equiv="Content-Type" content="text/html; charset=us-ascii">
<meta name="Generator" content="Microsoft Word 15 (filtered medium)">
<style><!--
/* Font Definitions */
@font-face
        {font-family:"Cambria Math";
        panose-1:2 4 5 3 5 4 6 3 2 4;}
@font-face
        {font-family:Calibri;
        panose-1:2 15 5 2 2 2 4 3 2 4;}
/* Style Definitions */
p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal
        {margin:0cm;
        margin-bottom:.0001pt;
        font-size:11.0pt;
        font-family:"Calibri",sans-serif;}
a:link, span.MsoHyperlink
        {mso-style-priority:99;
        color:#0563C1;
        text-decoration:underline;}
a:visited, span.MsoHyperlinkFollowed
        {mso-style-priority:99;
        color:#954F72;
        text-decoration:underline;}
span.EmailStyle17
        {mso-style-type:personal-compose;
        font-family:"Calibri",sans-serif;
        color:windowtext;}
.MsoChpDefault
        {mso-style-type:export-only;
        font-family:"Calibri",sans-serif;}
@page WordSection1
        {size:612.0pt 792.0pt;
        margin:72.0pt 72.0pt 72.0pt 72.0pt;}
div.WordSection1
        {page:WordSection1;}
--></style><!--[if gte mso 9]><xml>
<o:shapedefaults v:ext="edit" spidmax="1026" />
</xml><![endif]--><!--[if gte mso 9]><xml>
<o:shapelayout v:ext="edit">
<o:idmap v:ext="edit" data="1" />
</o:shapelayout></xml><![endif]-->
</head>
<body lang="EN-US" link="#0563C1" vlink="#954F72">
<div class="WordSection1">
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Dear all,<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Please find below details of a seminar by Dr Kasia Tych, Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute, University of Groningen. All welcome.<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Gail<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">--<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><b><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Optical tweezers for the study of protein structure, function and dynamics<o:p></o:p></span></b></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Tuesday 10<sup>th</sup> November, 2pm via Zoom:
<a href="https://strath.zoom.us/j/93434107494">https://strath.zoom.us/j/93434107494</a>, password: 959022<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">Single molecule studies using the optical tweezers provide access to a broad range of important function-related information about proteins. This powerful technique
 has been used to study a many important biological processes such as protein folding, motor protein motion, enzyme function and degradation by proteases.
<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif"> <o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB" style="font-size:10.0pt;font-family:"Arial",sans-serif">The latest developments in optical tweezers instrumentation allow the combination of single molecule force measurements with fluorescence, enabling the simultaneous
 readout of, for example, ligand binding events and the conformational changes that they induce. In addition to studying Hsp90 chaperone system, we plan to further push the capabilities of single molecule optical tweezers measurements combined with fluorescence
 by developing techniques which will enable us to study the conformational dynamics of membrane proteins such as transporters and translocases. I will outline the capabilities of this technique and our initial research plans, with the hope of inspiring discussion
 and possible future collaborations.<o:p></o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><span lang="EN-GB"><o:p> </o:p></span></p>
<p class="MsoNormal"><o:p> </o:p></p>
<p class="MsoNormal"><o:p> </o:p></p>
</div>
</body>
</html>